生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記_2016年臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試生物化學(xué)筆記精選

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　　提要

　　一.概述

　　酶的特性 （環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）酶的分類

　　二.酶的結(jié)構(gòu)

　　單純酶 結(jié)合酶 輔酶與輔基 單體酶 寡聚酶 多酶體系 活性中心 同工酶

　　三.酶的催化機(jī)制

　　誘導(dǎo)契合假說 酶加快反應(yīng)速度的因素

　　四.酶促發(fā)應(yīng)動力學(xué)

　　米氏方程 米氏常數(shù)及意義 bi-bi反應(yīng) 影響酶促反應(yīng)的因素 激活劑 抑制劑 競爭性抑制 非競爭性抑制

　　五.酶的調(diào)節(jié)

　　變構(gòu)調(diào)節(jié) 共價修飾調(diào)節(jié) 酶原 酶原激活

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　　第一節(jié) 概述

　　一、定義

　　酶是一種生物催化劑，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）是有催化功能的蛋白質(zhì)。

　　二、人們對酶的認(rèn)識過程

　　1833年佩延(Payen)和Persoz從麥芽中抽提出一種對熱敏感的物質(zhì)，這種物質(zhì)能將淀粉水解成可溶性糖，被稱為淀粉糖化酶 (diastase)，意思是“分離”。所以后人命名酶時常加詞尾-ase。由于他們用乙醇沉淀等方法提純得到了無細(xì)胞的酶制劑，并發(fā)現(xiàn)了酶的催化特性和熱不穩(wěn)定性，所以一般認(rèn)為他們首先發(fā)現(xiàn)了酶。

　　19世紀(jì)西方對發(fā)酵現(xiàn)象的研究推動了對酶的進(jìn)一步研究。巴斯德提出“酵素”一詞，認(rèn)為只有活的酵母細(xì)胞才能進(jìn)行發(fā)酵?，F(xiàn)在日本還經(jīng)常使用“酵素”一詞(ferment)。1878年德國人庫恩(Kuhne)提出“Enzyme”一詞，意為“在酵母中”。1896年德國人巴克納 (Buchner)兄弟用石英砂磨碎酵母細(xì)胞，得到了能催化發(fā)酵的無細(xì)胞濾液，證明發(fā)酵是一種化學(xué)反應(yīng)，與細(xì)胞的活力無關(guān)。這項發(fā)現(xiàn)涉及到了酶的本質(zhì)，有人認(rèn)為這是酶學(xué)研究的開始。

　　1913年米凱利斯(Michaelis)和門頓(Menten)利用物理化學(xué)方法提出了酶促反應(yīng)的動力學(xué)原理—米氏學(xué)說，使酶學(xué)可以定量研究。1926年美國人J. B. Sumner從刀豆中結(jié)晶出脲酶(第一個酶結(jié)晶)，并提出酶是蛋白質(zhì)的觀點。后來陸續(xù)得到多種酶的結(jié)晶，證明了這種觀點，薩姆納因而獲得1947年諾貝爾獎。此后多種酶被發(fā)現(xiàn)、結(jié)晶、測定結(jié)構(gòu)，并產(chǎn)生了酶工程等分支學(xué)科。

　　進(jìn)入80年代后，核糖酶(ribozyme)、抗體酶、模擬酶等相繼出現(xiàn)，酶的傳統(tǒng)概念受到挑戰(zhàn)。1982年Cech等發(fā)現(xiàn)四膜蟲26S rRNA前體具有自我剪接功能，并于1986年證明其內(nèi)含子L-19 IVS具有多種催化功能。此后陸續(xù)發(fā)現(xiàn)多種具有催化功能的RNA，底物也擴(kuò)大到DNA、糖類、氨基酸酯。還有人在實驗室中設(shè)計合成新的核糖酶。甚至有人發(fā)現(xiàn)博萊霉素等肽類抗生素也有催化能力。這些新發(fā)現(xiàn)不僅增加了對酶的本質(zhì)的研究，也有助于對生命起源等問題的探討，使酶學(xué)研究進(jìn)入新的階段。

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　　三、酶的特性（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　酶是生物體產(chǎn)生的，有催化能力的蛋白質(zhì)。細(xì)胞內(nèi)的蛋白質(zhì)，90%都有催化活性。酶是一種生物催化劑，與一般催化劑一樣，只改變反應(yīng)速度，不改變化學(xué)平衡，并在反應(yīng)前后本身不變。但酶作為生物催化劑，與一般的無機(jī)催化劑相比有以下特點：

　　1.催化效率高 酶的催化效率比無機(jī)催化劑高106-1013倍。舉例來說，1mol馬肝過氧化氫酶在一定條件下可催化5×106摩爾過氧化氫分解，在同樣條件下1mol 鐵只能催化6×10-4摩爾過氧化氫分解。因此，這個酶的催化效率是鐵的1010倍。也就是說，用過氧化氫酶在1秒內(nèi)催化的反應(yīng)，同樣數(shù)量的鐵需要300 年才能反應(yīng)完。

　　2.專一性強 一般催化劑對底物沒有嚴(yán)格的要求，能催化多種反應(yīng)，而酶只催化某一類物質(zhì)的一種反應(yīng)，生成特定的產(chǎn)物。因此酶的種類也是多種多樣的。酶催化的反應(yīng)稱為酶促反應(yīng)，酶促反應(yīng)的反應(yīng)物稱為底物。酶只催化某一類底物發(fā)生特定的反應(yīng)，產(chǎn)生一定的產(chǎn)物，這種特性稱為酶的專一性。

　　各種酶的專一性不同，包括結(jié)構(gòu)專一性和立體專一性兩大類，結(jié)構(gòu)專一性又有絕對專一性和相對專一性之分。絕對專一性指酶只催化一種底物，生成確定的產(chǎn)物。如氨基酸：tRNA連接酶，只催化一種氨基酸與其受體tRNA的連接反應(yīng)。相對專一性指酶催化一類底物或化學(xué)鍵的反應(yīng)。如醇脫氫酶可催化許多醇類的氧化反應(yīng)。還有許多酶具有立體專一性，對底物的構(gòu)型有嚴(yán)格的要求。如乳酸脫氫酶只能催化L-乳酸，不能催化D-乳酸的反應(yīng)。

　　3.反應(yīng)條件溫和 酶促反應(yīng)不需要高溫高壓及強酸強堿等劇烈條件，在常溫常壓下即可完成。

　　4.酶的活性受多種因素調(diào)節(jié) 無機(jī)催化劑的催化能力一般是不變的，而酶的活性則受到很多因素的影響。比如底物和產(chǎn)物的濃度、pH值以及各種激素的濃度都對酶活有較大影響。酶活的變化使酶能適應(yīng)生物體內(nèi)復(fù)雜多變的環(huán)境條件和多種多樣的生理需要。生物通過變構(gòu)、酶原活化、可逆磷酸化等方式對機(jī)體的代謝進(jìn)行調(diào)節(jié)。

　　5.穩(wěn)定性差 酶是蛋白質(zhì)，只能在常溫、常壓、近中性的條件下發(fā)揮作用。高溫、高壓、強酸、強堿、有機(jī)溶劑、重金屬鹽、超聲波、劇烈攪拌、甚至泡沫的表面張力等都有可能使酶變性失活。不過自然界中的酶是多種多樣的，有些酶可以在極端條件下起作用。有些細(xì)菌生活在極端條件下，如超噬熱菌可以生活在90℃以上環(huán)境中，高限為 110℃;噬冷菌最適溫度為-2℃，高于10℃不能生長;噬酸菌生活在pH1以下，噬堿菌的最適pH大于11;噬壓菌最高可耐受1035個大氣壓。這些噬極菌的胞內(nèi)酶較為正常，但胞外酶卻可以耐受極端條件的作用。有些酶在有機(jī)溶劑中可以催化在水相中無法完成的反應(yīng)。

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　　四、酶的命名與分類

　　1.命名（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　酶的命名法有兩種：習(xí)慣命名與系統(tǒng)命名。習(xí)慣命名以酶的底物和反應(yīng)類型命名，有時還加上酶的來源。習(xí)慣命名簡單，常用，但缺乏系統(tǒng)性，不準(zhǔn)確。 1961年國際酶學(xué)會議提出了酶的系統(tǒng)命名法。規(guī)定應(yīng)標(biāo)明酶的底物及反應(yīng)類型，兩個底物間用冒號隔開，水可省略。如乙醇脫氫酶的系統(tǒng)命名是：醇：NAD+ 氧化還原酶。

　　2.分類

　　按照催化反應(yīng)的類型，國際酶學(xué)委員會將酶分為六大類。在這六大類里，又各自分為若干亞類，亞類下又分小組。亞類的劃分標(biāo)準(zhǔn)：氧化還原酶是電子供體類型，移換酶是被轉(zhuǎn)移基團(tuán)的形狀，水解酶是被水解的鍵的類型，裂合酶是被裂解的鍵的類型，異構(gòu)酶是異構(gòu)作用的類型，合成酶是生成的鍵的類型。

　　(1)氧化還原酶 催化氧化還原反應(yīng)，如葡萄糖氧化酶，各種脫氫酶等。是已發(fā)現(xiàn)的量最大的一類酶，其氧化、產(chǎn)能、解毒功能，在生產(chǎn)中的應(yīng)用僅次于水解酶。需要輔因子，可根據(jù)反應(yīng)時輔因子的光電性質(zhì)變化來測定。按系統(tǒng)命名可分為19亞類，習(xí)慣上可分為4個亞類：

　　²脫氫酶：受體為NAD或NADP，不需氧。

　　²氧化酶：以分子氧為受體，產(chǎn)物可為水或H2O2，常需黃素輔基。

　　²過氧物酶：以H2O2為受體，常以黃素、血紅素為輔基

　　²氧合酶(加氧酶)：催化氧原子摻入有機(jī)分子，又稱羥化酶。按摻入氧原子個數(shù)可分為單加氧酶和雙加氧酶。

　　(2)移換酶類 催化功能基團(tuán)的轉(zhuǎn)移反應(yīng)，如各種轉(zhuǎn)氨酶和激酶分別催化轉(zhuǎn)移氨基和磷酸基的反應(yīng)。移換酶也叫轉(zhuǎn)移酶，多需要輔酶，但反應(yīng)不易測定。按轉(zhuǎn)移基團(tuán)性質(zhì)，可分為8個亞類，較重要的有：

　　²一碳基轉(zhuǎn)移酶：轉(zhuǎn)移一碳單位，與核酸、蛋白質(zhì)甲基化有關(guān)。

　　²磷酸基轉(zhuǎn)移酶：常稱為激酶，多以ATP為供體。少數(shù)蛋白酶也稱為激酶(如腸激酶)。

　　²糖苷轉(zhuǎn)移酶：與多糖代謝密切相關(guān)，如糖原磷酸化酶。

　　(3)水解酶類 催化底物的水解反應(yīng)，如蛋白酶、脂肪酶等。起降解作用，多位于胞外或溶酶體中。有些蛋白酶也稱為激酶?？煞譃樗怩ユI(如限制性內(nèi)切酶)、糖苷鍵(如果膠酶、溶菌酶等)、肽鍵、碳氮鍵等11亞類。

　　(4)裂合酶類 催化從底物上移去一個小分子而留下雙鍵的反應(yīng)或其逆反應(yīng)。包括醛縮酶、水化酶、脫羧酶等。共7個亞類。

　　(5)異構(gòu)酶類 催化同分異構(gòu)體之間的相互轉(zhuǎn)化。包括消旋酶、異構(gòu)酶、變位酶等。共6個亞類。

　　(6)合成酶類 催化由兩種物質(zhì)合成一種物質(zhì)，必須與ATP分解相偶聯(lián)。也叫連接酶，如DNA連接酶。共5個亞類。

　　3.酶的編號

　　國際酶學(xué)委員會根據(jù)酶的類別，給每種酶規(guī)定了統(tǒng)一的編號。酶的編號由EC和4個用圓點隔開的數(shù)字組成。EC表示酶學(xué)委員會，第一個數(shù)字表示酶的類別，第二個數(shù)字表示酶的亞類，第三個數(shù)字表示酶的小組，第四個數(shù)字表示酶在小組中的序列號。如EC1.1.1.1表示這個酶是氧化還原酶，電子供體是醇，電子受體是NAD+,序列號是1，即乙醇脫氫酶。胰蛋白酶的編號是EC3.4.4.4，4個數(shù)字分別表示它的類型是水解酶;水解的鍵是肽鍵;是內(nèi)切酶而不是外切酶;序列號是4。多功能酶可以有多個編號。

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　　五、酶的活力（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　1.定義 指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力。

　　2.單位 在特定條件下，1分鐘內(nèi)轉(zhuǎn)化1微摩爾底物所需的酶量為一個活力單位(U)。溫度規(guī)定為25度，其他條件取反應(yīng)的最適條件。

　　比活：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位是u/mg。比活越高則酶越純。

　　轉(zhuǎn)化數(shù)：每分子酶或每個酶活性中心在單位時間內(nèi)能催化的底物分子數(shù)(TN)。相當(dāng)于酶反應(yīng)的速度常數(shù)kp。也稱為催化常數(shù)(Kcat)。1/kp稱為催化周期。碳酸酐酶是已知轉(zhuǎn)換數(shù)最高的酶之一，高達(dá)36×106每分，催化周期為1.7微秒。

　　3.測定 一般采用測定酶促反應(yīng)初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恒定。反應(yīng)速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產(chǎn)物增加的量來表示。因為產(chǎn)物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測準(zhǔn)，所以多用產(chǎn)物來測定。

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　　第二節(jié) 酶的結(jié)構(gòu)（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　一、酶分子的化學(xué)組成

　　酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)。酶與其他蛋白一樣，由氨基酸構(gòu)成，具有一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。酶也會受到某些物理、化學(xué)因素作用而發(fā)生變性，失去活力。酶分子量很大，具有膠體性質(zhì)，不能透析。酶也能被蛋白酶水解。

　　1.輔因子

　　有些酶完全由蛋白質(zhì)構(gòu)成，屬于簡單蛋白，如脲酶、蛋白酶等;有些酶除蛋白質(zhì)外，還含有非蛋白成分，屬于結(jié)合蛋白。其中的非蛋白成分稱為輔因子 (cofactor)，蛋白部分成為酶蛋白，復(fù)合物叫全酶。輔因子一般起攜帶及轉(zhuǎn)移電子或功能基團(tuán)的作用，其中與酶蛋白以共價鍵緊密結(jié)合的稱為輔基，以非共價鍵松散結(jié)合的稱為輔酶。

　　在催化過程中，輔基不與酶蛋白分離，只作為酶內(nèi)載體起作用，如黃素蛋白類酶分子中的FAD、FMN輔基攜帶氫，羧化酶的生物素輔基攜帶羧基等等。輔酶則常作為酶間載體，將兩個酶促反應(yīng)連接起來，如NAD+在一個反應(yīng)中被還原成NADH，在另一個反應(yīng)中又被氧化回NAD+。它在反應(yīng)中象底物一樣，有時也稱為輔底物。

　　有30%以上的酶需要金屬元素作為輔因子。有些酶的金屬離子與酶蛋白結(jié)合緊密，不易分離，稱為金屬酶;有些酶的金屬離子結(jié)合松散，稱為金屬活化酶。金屬酶的輔因子一般是過渡金屬，如鐵、鋅、銅、錳等;金屬活化酶的輔因子一般是堿金屬或堿土金屬，如鉀、鈣、鎂等。

　　2.單體酶、寡聚酶和多酶體系

　　由一條肽鏈構(gòu)成的酶稱為單體酶，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）由多條肽鏈以非共價鍵結(jié)合而成的酶稱為寡聚酶，屬于寡聚蛋白。有時在生物體內(nèi)一些功能相關(guān)的酶被組織起來，構(gòu)成多酶體系，依次催化有關(guān)的反應(yīng)。構(gòu)成多酶體系是代謝的需要，可以降低底物和產(chǎn)物的擴(kuò)散限制，提高總反應(yīng)的速度和效率。

　　有時一條肽鏈上有多種酶活性，稱為多酶融合體。如糖原分解中的脫支酶在一條肽鏈上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖轉(zhuǎn)移酶活性; 來自樟樹種子的克木毒蛋白(camphorin)由一條肽鏈組成，有三種活性：① RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷鍵，釋放一個腺嘌呤;② 依賴于超螺旋DNA構(gòu)型的核酸內(nèi)切酶活性，專一解旋并切割超螺旋環(huán)狀DNA形成缺口環(huán)狀和線狀DNA;③ 超氧化物歧化酶活性。來自紅色鏈孢霉的AROM多酶融合體是二聚體，每條肽鏈含五種酶活性，可催化莽草酸途徑的第二至第六步反應(yīng)，由于有中間產(chǎn)物的傳遞通道，使催化效率大為提高。

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　　二、酶的活性中心

　　1.定義（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　酶是大分子，其分子量一般在一萬以上，由數(shù)百個氨基酸組成。而酶的底物一般很小，所以，直接與底物接觸并起催化作用的只是酶分子中的一小部分。有些酶的底物雖然較大，但與酶接觸的也只是一個很小的區(qū)域。因此，人們認(rèn)為，酶分子中有一個活性中心，它是酶分子的一小部分，是酶分子中與底物結(jié)合并催化反應(yīng)的場所?；钚灾行氖怯忻阜肿又猩贁?shù)幾個氨基酸殘基構(gòu)成的，它們在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，甚至位于不同的肽鏈上，由于肽鏈的盤曲折疊而互相接近，構(gòu)成一個特定的活性結(jié)構(gòu)。因此活性中心不是一個點或面，而是一個小的空間區(qū)域。

　　2.分類

　　活性中心的氨基酸按功能可分為底物結(jié)合部位和催化部位。前者負(fù)責(zé)識別特定的底物并與之結(jié)合。它們決定了酶的底物專一性。催化部位是起催化作用的，底物的敏感鍵在此被切斷或形成新鍵，并生成產(chǎn)物。二者的分別并不是絕對的，有些基團(tuán)既有底物結(jié)合功能又有催化功能。

　　Koshland將酶分子中的殘基分為四類：接觸亞基負(fù)責(zé)底物的結(jié)合與催化，輔助亞基起協(xié)助作用，結(jié)構(gòu)亞基維持酶的構(gòu)象，非貢獻(xiàn)亞基的替換對活性無影響，但對酶的免疫、運輸、調(diào)控與壽命等有作用。前二者構(gòu)成活性中心，前三者稱為酶的必須基團(tuán)。

　　活性中心以外的部分并不是無用的，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）它們能夠維持酶的空間結(jié)構(gòu)，使活性中心保持完整。在酶與底物結(jié)合后，整個酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化，這種扭動的張力使底物化學(xué)鍵容易斷裂。這種變化也要依靠非活性中心的協(xié)同作用。

　　一般單體酶只有一個活性中心，但有些具有多種功能的多功能酶具有多個活性中心。如大腸桿菌DNA聚合酶I是一條109kd的肽鏈，既有聚合酶活性，又有外切酶活性。

　　3.形成過程

　　有些酶在細(xì)胞內(nèi)剛剛合成或分泌時，尚不具有催化活性，這些無活性的酶的前體稱為酶原。酶原通過激活才能轉(zhuǎn)化為有活性的酶。酶原的激活是通過改變酶分子的共價結(jié)構(gòu)來控制酶活性的一種機(jī)制，通過肽鏈的剪切，改變蛋白的構(gòu)象，從而形成或暴露酶的活性中心，使酶原在必要時被活化成為有活性的酶，發(fā)揮其功能。

　　4.研究活性中心的方法

　　酶的底物和競爭性抑制劑的結(jié)構(gòu)特點有助于研究酶的活性中心的結(jié)構(gòu)。酶的最適pH及速度常數(shù)等動力學(xué)特點也可提供一些信息。

　　化學(xué)修飾在活性中心的研究中起過很重要的作用。因為活性中心的基團(tuán)反應(yīng)性常與其他基團(tuán)不同，所以一些試劑可以專一性地與活性中心中的某種殘基反應(yīng)，而不與活性中心外的殘基作用。如DFP(二異丙基氟磷酸)可與活性中心中的絲氨酸反應(yīng)。TPCK(N-對甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲基酮)的專一性更強，只能與糜蛋白酶活性中心的His-57結(jié)合，稱為親和標(biāo)記。它是底物類似物，烷化劑。TLCK(賴氨酸衍生物)作用于胰酶的His-46。某些試劑的專一性不強，可用差示標(biāo)記法：先用底物類似物保護(hù)活性中心，加入修飾劑，與活性中心以外的基團(tuán)反應(yīng)，然后除去抑制劑，再加入放射性標(biāo)記的試劑，此時試劑只能與活性中心的基團(tuán)反應(yīng)，測定放射性的位置，即可找到活性中心。

　　紫外、熒光、園二色光譜等方法也可用與活性中心的研究。在酶與底物結(jié)合時，位于底物結(jié)合部位的生色團(tuán)必然會發(fā)生某種變化，從而導(dǎo)致其光譜的變化。這些生色團(tuán)可以是酶本身帶有的，也可以人工引入。這種方法可以用來判斷活性中心的構(gòu)成，也可以研究催化的反應(yīng)過程。最直接最準(zhǔn)確的方法是X-射線衍射。

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　　三、同工酶（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　同工酶是同一生物催化同一反應(yīng)的不同的酶分子。同工酶的催化作用相同，但其功能意義有所不同。不同種生物有相同功能的酶不是同工酶。同工酶具有相同或相似的活性中心，但其理化性質(zhì)和免疫學(xué)性質(zhì)不同。同工酶的細(xì)胞定位、專一性、活性及其調(diào)節(jié)可有所不同。每種同工酶都有其獨特的功能意義。如乳酸脫氫酶(LDH)是由4個亞基組成的四聚體。亞基有A(M)和B(H)兩種，有5種同工酶：LDH1(H4)、LDH2(MH3)、LDH3(M2H2)、 LDH4(M3H)、LDH5(M4)。M、H兩個亞基由不同基因編碼，在不同細(xì)胞中合成速度不同，所以在不同的組織器官中5種同工酶的比例不同，經(jīng)電泳分離后會得到不同的同工酶譜。人體心肌中LDH1和LDH2較多，而骨骼肌中LDH5較多。M亞基對丙酮酸的Km較高，且不受底物抑制，因而肌肉可生成大量乳酸;H亞基的Km小，并受底物抑制，隨底物增加很快飽和，所以心臟生成乳酸很少，此酶主要用于乳酸的氧化。臨床上通過分析病人血清LDH同工酶譜，有助于診斷病變發(fā)生的部位。如心肌損害時血清中LDH1升高;肺損害時LDH3升高。

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　　第三節(jié) 酶的催化機(jī)制（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　一、酶與底物的結(jié)合

　　酶與底物結(jié)合的作用力主要是氫鍵、鹽鍵和范德華力。鹽鍵是帶電荷基團(tuán)之間的靜電吸引力，疏水基團(tuán)之間的作用也稱為疏水鍵。

　　酶與底物的結(jié)合是有專一性的，人們曾經(jīng)用鎖和鑰匙來比喻酶和底物的關(guān)系。這種“鎖鑰學(xué)說”是不全面的。比如，酶既能與底物結(jié)合，也能與產(chǎn)物結(jié)合，催化其逆反應(yīng)。于是又提出了“誘導(dǎo)契合學(xué)說”,認(rèn)為當(dāng)酶與底物接近時，酶蛋白受底物分子的誘導(dǎo)，其構(gòu)象發(fā)生改變，變得有利于與底物的結(jié)合和催化。

　　二、酶加快反應(yīng)速度的因素

　　酶加快反應(yīng)速度主要靠降低反應(yīng)的活化能，即底物分子達(dá)到活化態(tài)所需的能量。例如脲酶可使尿素水解反應(yīng)的活化能由136kj/mol降到46kj/mol，使反應(yīng)速度提高1014倍。酶的催化機(jī)理主要有以下幾點：

　　1.鄰近定向 對一個雙分子反應(yīng)，酶可以使兩個底物結(jié)合在活性中心彼此靠近，并具有一定的取向。這比在溶液中隨機(jī)碰撞更容易反應(yīng)。對不同的反應(yīng)，由分子間反應(yīng)變成分子內(nèi)反應(yīng)后，反應(yīng)速度可加快100倍到1011倍。

　　2.底物形變 酶與底物結(jié)合時，不僅酶的構(gòu)象改變，底物的構(gòu)象也會發(fā)生變化。這種變化使底物更接近于過渡態(tài)，因此可以降低活化能。

　　3.酸堿催化和共價催化 酶活性中心的一些殘基的側(cè)鏈基團(tuán)可以起酸堿催化或共價催化的作用。酸堿催化可分為一般酸堿催化和特殊酸堿催化兩種，特殊酸堿催化是指H+和OH-的催化作用;一般酸堿催化還包括其他弱酸弱堿的催化作用。酶促反應(yīng)一般發(fā)生在近中性條件，H+和OH-的濃度很低，所以酶促反應(yīng)主要是一般酸堿催化。酶分子中的一些可解離集團(tuán)如咪唑基、羧基、氨基、巰基常起一般酸堿催化作用，其中咪唑最活潑有效。

　　有些酶有酸堿共催化機(jī)制及質(zhì)子轉(zhuǎn)移通路。四甲基葡萄糖在苯中的變旋反應(yīng)如果單獨用吡啶(堿)或酚(酸)來催化，速度很慢;如果二者混合催化，則速度加快，即酸堿共催化。如果把酸和堿集中在一個分子中，即合成α-羥基吡啶，它的催化速度又加快7000倍。這是因為兩個催化集團(tuán)集中在一個分子中有利于質(zhì)子的傳遞。在酶-底物復(fù)合物中經(jīng)常由氫鍵和共軛結(jié)構(gòu)形成質(zhì)子傳遞通路，從而大大提高催化效率。

　　共價催化可分為親電催化和親核催化。絲氨酸蛋白酶、含巰基的木瓜蛋白酶、以硫胺素為輔酶的丙酮酸脫羧酶都有親核催化作用。羥基、巰基和咪唑基都有親核催化作用。金屬離子和酪氨酸羥基、-NH3+都是親電基團(tuán)。共價催化經(jīng)常形成反應(yīng)活性很高的共價中間物，將一步反應(yīng)變成兩步或多步反應(yīng)，繞過較高的能壘，使反應(yīng)快速進(jìn)行。（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）例如胰蛋白酶通過絲氨酸側(cè)鏈羥基形成?；?酶共價中間物，降低活化能。

　　4.微環(huán)境的作用 有些酶的活性中心是一個疏水的微環(huán)境，其介電常數(shù)較低，有利于電荷之間的作用，也有利于中間物的生成和穩(wěn)定。如賴氨酸側(cè)鏈氨基的pK約為9，而在乙酰乙酸脫羧酶活性中心的賴氨酸側(cè)鏈pK只有6左右。

　　以上幾點都可加速反應(yīng)，但每種酶不同，可同時具有其中的幾種因素。

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　　第四節(jié) 酶促反應(yīng)的動力學(xué)（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　酶促反應(yīng)的動力學(xué)是研究酶促反應(yīng)的速度以及影響速度的各種因素的科學(xué)。動力學(xué)研究既可以為酶的機(jī)理研究提供實驗證據(jù)，又可以指導(dǎo)酶在生產(chǎn)中的應(yīng)用，最大限度地發(fā)揮酶的催化作用。

　　一、米氏方程

　　1.米氏方程的推導(dǎo)

　　米氏學(xué)說是1913年Michaelis和Menton建立的，認(rèn)為反應(yīng)分為兩步，先生成酶-底物復(fù)合物(中間產(chǎn)物)，再分解形成產(chǎn)物，釋放出游離酶。經(jīng)過Briggs和Haldane的補充與發(fā)展，得到了現(xiàn)在的米氏方程。

　　S+E=SE=P+E

　　對于上面的反應(yīng)，首先有三點假設(shè)：第一，底物大過量，即[S]》[E]。第二，在反應(yīng)初期，產(chǎn)物濃度極小，忽略逆反應(yīng)即k-2=0;第三，穩(wěn)態(tài)假設(shè)，即隨著反應(yīng)的進(jìn)行，復(fù)合物的形成速度逐漸降低，分解加快，在某一時刻達(dá)到平衡，復(fù)合物的濃度為常數(shù)，這種狀態(tài)稱為“穩(wěn)態(tài)”。體系達(dá)到穩(wěn)態(tài)后，底物的消耗和產(chǎn)物的生成速度都是常數(shù)，且相等。經(jīng)測定，酶加入體系后，在幾毫秒之內(nèi)即可達(dá)到穩(wěn)態(tài)，所以我們測定的初速度通常是穩(wěn)態(tài)速度。在產(chǎn)物積累較多之前，體系一直保持穩(wěn)態(tài)，所以反應(yīng)速度

　　v=k2[ES]。根據(jù)穩(wěn)態(tài)假設(shè)，有k1[E][S]=(k-1+k2)[ES]，即[ES]=k1[E][S]/(k-1+k2)。定義 (k-1+k2)/k1=Km，因為[E]= [E]0-[ES]，故[ES]= [E]0[S]/(Km+[S])。代入速度方程，得到v= k2[E]0[S]/(Km+[S])。因為當(dāng)[ES]=[E]0時速度最大，所以Vm=k2[E]0。代入，得到下列米氏方程：

　　v=Vm×[S]/(Km+[S])

　　2.米氏常數(shù)的意義

　　米氏常數(shù)的物理意義是反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。其酶學(xué)意義在于，它是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)。不同的酶其Km不同，同種酶對不同底物也不同。在k2極小時1/Km可近似表示酶與底物的親和力，1/Km越大，親和力越大。在酶的多種底物中，Km最小的底物叫做該酶的天然底物。

　　3.米氏常數(shù)的測定

　　從酶的v-[s]圖上可以得到Vm，再從1/2Vm處讀出[s]，即為Km。但實際上只能無限接近Vm，卻無法達(dá)到。為得到準(zhǔn)確的米氏常數(shù)，可以把米氏方程加以變形，使它相當(dāng)于線性方程，通過作圖得到準(zhǔn)確的米氏常數(shù)。

　　雙倒數(shù)作圖法 將方程改寫為

　　1/v=Km/Vm×1/[S]+1/Vm

　　實驗時在不同的底物濃度測定初速度，以1/v對1/[S]作圖，直線外推與橫軸相交，橫軸截踞為-1/Km，縱軸截踞為1/Vm。此法稱為Lineweaver-Burk作圖法，應(yīng)用最廣，但實驗點常集中在左端，作圖不易準(zhǔn)確。

　　Eadie-Hofstee法 將方程改寫為

　　v=-Km×v/[S]+Vm

　　以v對v/[S]作圖，直線斜率為-Km。

　　4.其他動力學(xué)參數(shù)（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　Kcat/Km稱為酶的專一性常數(shù)，它不受非生產(chǎn)性結(jié)合與中間產(chǎn)物積累的影響，可以表示酶對相互競爭的幾種底物的專一性。生理條件下許多反應(yīng)的底物濃度是很低的。在底物濃度很低時，v=(Kcat/Km)[E][S]，即Kcat/Km是表觀二級速度常數(shù)。因為Kcat /Km=k3k1/(k2+k3)，所以它小于k1，即小于酶和底物復(fù)合物生成的速度常數(shù)。它不是真實的微觀速度常數(shù)，只有當(dāng)反應(yīng)的限速步驟是酶與底物的相互碰撞時，它才是真實的微觀速度常數(shù)。擴(kuò)散限制決定了速度常數(shù)的上限是108-109mol-1s-1，碳酸酐酶、磷酸丙糖異構(gòu)酶、乙酰膽堿酯酶等都接近這一極限，說明他們的進(jìn)化已經(jīng)很完善。

　　反應(yīng)級數(shù)：對于xA+yB=p的反應(yīng)，其速度v=k[A]a[B]b，對底物A是a級，對底物B是b級，整個反應(yīng)的級數(shù)是a+b級。反應(yīng)分子數(shù)是指在最慢的一步反應(yīng)中，參加的最低分子數(shù)目。它是指反應(yīng)機(jī)制，必須是整數(shù);而反應(yīng)級數(shù)是通過實驗測得的，可以是小數(shù)。根據(jù)米氏方程，當(dāng)?shù)孜餄舛冗h(yuǎn)大于米氏常數(shù)時，v=Vm，是零級反應(yīng);反之，v=(Vm/Km)[s]，是一級反應(yīng)。而中間部分則是混合級反應(yīng)。

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　　二、多底物反應(yīng)的機(jī)制

　　許多酶催化的反應(yīng)比較復(fù)雜，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）包含一種以上底物，它們的反應(yīng)按分子數(shù)分為幾類，單分子稱為uni，雙分子稱為bi，三分子為ter，四分子為quad。較為常見的是雙底物雙產(chǎn)物反應(yīng)，稱為bi-bi反應(yīng)：

　　A+B→P+Q

　　目前認(rèn)為大部分雙底物反應(yīng)可能有三種反應(yīng)機(jī)理：

　　1.依次反應(yīng)機(jī)理

　　需要NAD+或NADP+的脫氫酶的反應(yīng)就屬于這種類型。輔酶作為底物A先與酶生成EA，再與底物B生成三元復(fù)合物EAB，脫氫后生成產(chǎn)物P，最后放出還原型輔酶NADH或NADPH。

　　2.隨機(jī)機(jī)理

　　底物的加入和產(chǎn)物的放出都是隨機(jī)的，無固定順序。如糖原磷酸化的反應(yīng)。

　　3.乒乓機(jī)制

　　轉(zhuǎn)氨酶是典型的乒乓機(jī)制，酶首先與底物A(氨基酸)作用，產(chǎn)生中間產(chǎn)物EA，底物中的氨基轉(zhuǎn)移到輔酶，使輔酶中的磷酸吡哆醛變成磷酸吡哆胺，即 EA轉(zhuǎn)變?yōu)镕P，然后放出產(chǎn)物P(α-酮酸)，得到酶F，再與底物B(另一個酮酸)作用，放出產(chǎn)物Q(相應(yīng)的氨基酸)和酶E。由乙酰輔酶A、ATP和 HCO3-三個底物生成丙酰輔酶A的反應(yīng)也屬于乒乓機(jī)制。

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　　三、影響反應(yīng)速度的因素

　　(一)pH的影響 大部分酶的活力受pH值的影響，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）在一定的pH值活力最高，稱最適pH。一般酶的最適pH在6-8，少數(shù)酶需偏酸或堿性條件。如胃蛋白酶最適pH在1.5，而肝精氨酸酶在9.7。

　　pH影響酶的構(gòu)象，也影響與催化有關(guān)基團(tuán)的解離狀況及底物分子的解離狀態(tài)。最適pH有時因底物種類、濃度及緩沖溶液成分不同而變化，不是完全不變的。

　　大部分酶的pH-酶活曲線是鐘形曲線，但也有少數(shù)酶只有鐘形的一半，甚至是直線。如木瓜蛋白酶底物的電荷變化對催化沒有影響，在pH4-10之間是一條直線。

　　(二)溫度的影響 酶活隨溫度變化的曲線是鐘形曲線，有一個最高點，即最適溫度。溫血動物的酶最適溫度是35-40度，植物酶在40-50度。這是溫度升高時化學(xué)反應(yīng)加速 (每升溫10℃反應(yīng)速度加快1-2倍)與酶失活綜合平衡的結(jié)果。一般酶在60度以上變性，少數(shù)酶可耐高溫，如牛胰核糖核酸酶加熱到100度仍不失活。干燥的酶耐受高溫，而液態(tài)酶失活快。

　　最適溫度也不是固定值，它受反應(yīng)時間影響，酶可在短時間內(nèi)耐受較高溫度，時間延長則最適溫度降低。

　　熱失活的活化能一般為50-100Kcal/mol，比一般反應(yīng)的活化能高10倍，在30℃以下是穩(wěn)定的。

　　(三)激活劑的影響 凡是能提高酶活性的物質(zhì)都稱為激活劑。大部分激活劑是離子或簡單有機(jī)化合物。按照分子大小，可分為三類：

　　1.無機(jī)離子 可分為金屬離子、氫離子和陰離子三種。起激活劑作用的金屬離子有鉀、鈉、鈣、鎂、鋅、鐵等，原子序數(shù)在11-55之間，其中鎂是多種激酶及合成酶的激活劑。陰離子的激活作用一般不明顯，較突出的是動物唾液中的α淀粉酶受氯離子激活，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）溴的激活作用稍弱。

　　激活劑的作用有選擇性，對另一種酶可能起抑制作用。有些離子還有拮抗作用，如鈉抑制鉀的激活作用，鈣抑制鎂。有些金屬離子可互相替代，如激酶的鎂離子可用錳取代。激活劑的濃度也有影響，濃度過高可能起抑制作用。如對于NADP+合成酶，鎂離子濃度在5-10×10-3M時起激活作用，在 30×10-3M時酶活下降。

　　2.中等大小有機(jī)分子 某些還原劑如半胱氨酸、還原型谷胱甘肽、氰化物等，能激活某些酶，打開分子中的二硫鍵，提高酶活，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）如木瓜蛋白酶、D-甘油醛-3-磷酸脫氫酶等。另一種是EDTA，可螯合金屬，解除重金屬對酶的抑制作用。

　　3.蛋白質(zhì)類 指可對某些無活性的酶原起作用的酶。

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　　(四)抑制劑(inhibitor)的作用

　　使酶活力下降，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）但不引起酶蛋白變性的作用稱為抑制作用。能引起抑制作用的物質(zhì)叫做酶的抑制劑。抑制劑與酶分子上的某些必需基團(tuán)反應(yīng)，引起酶活力下降，甚至喪失，但并不使酶變性。研究抑制作用有助于對酶的作用機(jī)理、生物代謝途徑、藥物作用機(jī)制的了解。抑制作用根據(jù)可逆性可分為兩類：可逆抑制與不可逆抑制。

　　1.不可逆抑制(irreversible inhibition) 此類抑制劑通常以共價鍵與酶結(jié)合，不能用透析、超濾等方法除去。按抑制劑的選擇性，又可分為專一性與非專一性不可逆抑制劑。前者只能與活性部位的基團(tuán)反應(yīng)，后者可與多種基團(tuán)反應(yīng)。如對活性部位基團(tuán)的親和力比對其他基團(tuán)大三個數(shù)量級，即為專一性抑制劑。有時因作用對象及條件不同，某些非專一性抑制劑會轉(zhuǎn)化，產(chǎn)生專一性抑制作用。常用來判斷專一性的方法有：有底物保護(hù)現(xiàn)象、有化學(xué)計量關(guān)系，且作用后酶完全失活、與失活的酶不反應(yīng)。

　　常見的不可逆抑制劑有：

　　²有機(jī)磷化合物 可與酶中與酶活直接相關(guān)的絲氨酸上的羥基牢固結(jié)合，從而抑制某些蛋白酶及酯酶，是專一性抑制劑。此類化合物強烈抑制膽堿酯酶，使乙酰膽堿堆積，引起一系列神經(jīng)中毒癥狀，又稱為神經(jīng)毒劑。二戰(zhàn)中使用過的DFP及有機(jī)磷殺蟲劑都屬于此類。當(dāng)有大量底物存在時，底物先與酶的活性部位結(jié)合，抑制作用就會減弱，稱為底物保護(hù)作用。有機(jī)磷與酶結(jié)合后雖不解離，但有時可用肟化物(含-CH=NOH基)或羥肟酸把酶上的磷酸根除去，使酶恢復(fù)活性。臨床上用的解磷定 (PAM)就是此類化合物。

　　²有機(jī)砷、汞化合物 與巰基作用，抑制含巰基的酶。如對氯汞苯甲酸，可用過量巰基化合物如半胱氨酸或還原型谷胱甘肽解除。砷化物可破壞硫辛酸輔酶，從而抑制丙酮酸氧化酶系統(tǒng)。路易斯毒氣(CHCl=CHAsCl2)能抑制幾乎所有的巰基酶。砷化物的毒性不能用單巰基化合物解除，可用過量雙巰基化合物解除，如二巰基丙醇等。它是臨床上重要的砷化物及重金屬中毒的解毒劑。

　　²氰化物 與含鐵卟啉的酶(如細(xì)胞色素氧化酶)中的Fe2+結(jié)合，使酶失活而抑制細(xì)胞呼吸。

　　²重金屬 銀、銅、鉛、汞等鹽類能使大多數(shù)酶失活，可用螯合劑如EDTA解除?？赡苁桥c酶分子中的巰基發(fā)生反應(yīng)，或置換酶中的金屬離子。

　　²烷化劑 主要是含鹵素的化合物，如碘乙酸、碘乙酰胺、鹵乙酰苯等，是一種非專一性抑制劑，可以烷化巰基，使酶失活。常用于鑒定酶中巰基。

　　²自殺底物 以潛伏狀態(tài)存在，與某些酶的活性中心結(jié)合后被激活，產(chǎn)生抑制作用。此類抑制劑有高度專一性，只有遇到靶子酶時才轉(zhuǎn)變。也稱為Kcat型專一性不可逆抑制劑。另一類專一性不可逆抑制劑稱為Ks型，是底物類似物，如TPCK等。

　　2.可逆抑制 與酶的結(jié)合是可逆的，可用透析法除去抑制劑，恢復(fù)酶活。根據(jù)抑制劑與底物的關(guān)系，可逆抑制可分為三種：

　　(1)競爭性抑制 抑制劑結(jié)構(gòu)與底物類似，與酶形成可逆的EI復(fù)合物但不能分解成產(chǎn)物P。抑制劑與底物競爭活性中心，從而阻止底物與酶的結(jié)合?？赏ㄟ^提高底物濃度減弱這種抑制。最典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制。競爭性抑制劑使Km增大，Km'=Km×(1+I/Ki)，Vm不變。

　　競爭性抑制最常見，磺胺類藥物就是競爭性抑制劑，如對氨基苯磺胺。它與對氨基苯甲酸相似，可抑制細(xì)菌二氫葉酸合成酶，從而抑制細(xì)菌生長繁殖。人體可利用食物中的葉酸，而細(xì)菌不能利用外源的葉酸，所以對此類藥物敏感?？咕鲂㏕MP可增強磺胺的藥效，因為其結(jié)構(gòu)與二氫葉酸類似，可抑制細(xì)菌二氫葉酸還原酶，但很少抑制人體二氫葉酸還原酶。（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）它與磺胺配合使用，可使細(xì)菌的四氫葉酸合成受到雙重阻礙，嚴(yán)重影響細(xì)菌的核酸及蛋白質(zhì)合成。

　　植物中的某些生物堿如毒扁豆堿是膽堿酯酶的競爭性抑制劑，含季銨基團(tuán)，與乙酰膽堿類似，能抑制膽堿酯酶活力。

　　(2)非競爭性抑制 酶可以同時與底物和抑制劑結(jié)合，兩者沒有競爭。但形成的中間物ESI不能分解成產(chǎn)物，因此酶活降低。非競爭抑制劑與酶活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合，大部分與巰基結(jié)合，破壞酶的構(gòu)象，如一些含金屬離子(銅、汞、銀等)的化合物。亮氨酸是精氨酸酶的非競爭抑制劑，EDTA絡(luò)合金屬引起的抑制也是非競爭抑制，如對需要鎂離子的己糖激酶的抑制。非競爭性抑制使Km不變，Vm變小。

　　(3)反競爭性抑制 酶與底物結(jié)合后才能與抑制劑結(jié)合，復(fù)合物不能生成產(chǎn)物。反競爭性抑制劑使Km和Vm都變小。

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　　第五節(jié) 酶的調(diào)節(jié)（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　生物體通過調(diào)節(jié)酶的功能來控制代謝速度。酶的調(diào)節(jié)機(jī)制有兩類，一是對酶數(shù)量的調(diào)節(jié)，另一類是對酶活性的調(diào)節(jié)。前者通過控制酶的合成與降解速度來控制酶量，作用緩慢而持久，稱粗調(diào);后者改變酶的活性，效果快速而短暫，稱細(xì)調(diào)。

　　一、酶活性的調(diào)節(jié)

　　(一)變構(gòu)調(diào)節(jié)

　　1.定義

　　有些酶在專一性的變構(gòu)效應(yīng)物的誘導(dǎo)下，結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，使催化活性改變，稱為變構(gòu)酶或別構(gòu)酶(allosteric enzyme)。使酶活增加的效應(yīng)物稱為正調(diào)節(jié)物，反之稱為負(fù)調(diào)節(jié)物。變構(gòu)酶是寡聚酶，分子中除活性中心外還有別構(gòu)中心(調(diào)節(jié)中心)。兩個中心可在同一亞基，也可在不同亞基。有活性中心的亞基稱為催化亞基，有別構(gòu)中心的亞基稱為調(diào)節(jié)亞基。別構(gòu)效應(yīng)也可擴(kuò)展到非酶蛋白，如血紅蛋白與氧結(jié)合的過程中也有別構(gòu)效應(yīng)。

　　2.分類

　　大部分別構(gòu)酶的v-[S]曲線呈S形，與米氏酶不同。這種曲線表明酶與一分子底物(或效應(yīng)物)分子結(jié)合后，其構(gòu)象發(fā)生改變，有利于后續(xù)分子的結(jié)合，稱為正協(xié)同效應(yīng)。這種現(xiàn)象有利于對反應(yīng)速度的調(diào)節(jié)，在未達(dá)到最大反應(yīng)速度時，底物濃度的略微增加，將使反應(yīng)速度有極大提高。所以正協(xié)同效應(yīng)使酶對底物濃度的變化極為敏感。

　　另一類別構(gòu)酶具有負(fù)協(xié)同效應(yīng)，其動力學(xué)曲線類似雙曲線，在底物濃度較低時反應(yīng)速度變化很快，但繼續(xù)下去則速度變化緩慢（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）。所以負(fù)協(xié)同效應(yīng)使酶對底物濃度變化不敏感。

　　3.判斷

　　有一些沒有別構(gòu)效應(yīng)的酶也可產(chǎn)生類似的曲線，所以作圖法不能完全作為判斷別構(gòu)酶的依據(jù)?？捎肦s值(saturation ratio，飽和比值)([S]90%V/[S]10%V)來定量地區(qū)分三種酶：Rs等于81為米氏酶，大于81則有正協(xié)同效應(yīng)，反之為負(fù)協(xié)同。更常用的是Hill系數(shù)法，以log(v/(Vm-v))對log[S]作圖，曲線的最大斜率h稱為Hill系數(shù)，米氏酶等于1，正協(xié)同酶大于1，負(fù)協(xié)同小于1。

　　4.機(jī)

　　齊變模型(M. W. C.)：認(rèn)為酶分子中所有原子的構(gòu)象相同，無雜合狀態(tài)。在低活性的緊張態(tài)(tight，T)和高活性的松弛態(tài)(relaxed form，R)之間存在平衡，效應(yīng)物使平衡移動，從而改變酶的活性。此模型不適于負(fù)協(xié)同的酶。

　　序變模型(K.N.F.)：認(rèn)為各個亞基可以雜合存在，變構(gòu)是由于配體的誘導(dǎo)，而不是因為平衡的移動。協(xié)同性取決于與配體結(jié)合的亞基對空位亞基的影響。此模型對兩種酶都適用。

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　　2015年臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試順利結(jié)束，2016年臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試筆試時間預(yù)計為2016年9月10日、11日。為方便備考2016年臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試的考生復(fù)習(xí)，環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記_2016年臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試生物化學(xué)筆記精選，希望對大家備考有幫助。

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　　5.舉例

　　(1)天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶(ATCase)：（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　這是嘧啶合成途徑的第一個酶，受到CTP的反饋抑制，可被ATP激活。Asp、氨甲酰磷酸均有正同促效應(yīng)，CTP有異促效應(yīng)，可使酶的S形程度增大，即Rs值減小，CTP之間具有正協(xié)同作用，n=3。ATP使Rs增大，當(dāng)達(dá)到飽和時即成為雙曲線。ATP和CTP都只改變酶的親和力，而不影響 Vm。琥珀酸是天冬氨酸的類似物，在天冬氨酸濃度高時是競爭性抑制劑，而當(dāng)天冬氨酸不足時則可模擬天冬氨酸的正調(diào)控變構(gòu)作用而成為激活劑。

　　此酶共12個亞基，其中催化和調(diào)節(jié)亞基各6個。分子結(jié)構(gòu)為2個C3中間夾著3個R2，活性中心位于兩個催化亞基中間。別構(gòu)中心位于調(diào)節(jié)亞基的遠(yuǎn)端，通過變構(gòu)影響催化亞基的活性。

　　(2)磷酸甘油醛脫氫酶GDP

　　共四個亞基，Km1和Km2都較小，易與NAD+結(jié)合，即在低底物濃度時反應(yīng)較快;而Km3則增大了100倍，很難與NAD+反應(yīng)。這是由構(gòu)象變化引起的。在生物體內(nèi)，當(dāng)NAD+不足時可以保證酵解的進(jìn)行，而當(dāng)過NAD+多時則供給其它反應(yīng)，避免造成酸中毒。

　　(二)共價調(diào)節(jié)

　　這種調(diào)節(jié)是通過酶促共價修飾使其在活性形式與非活性形式之間轉(zhuǎn)變。最典型的例子是動物組織的糖原磷酸化酶，它催化糖原分解產(chǎn)生葡萄糖-1-磷酸。這個酶有兩種形式：高活性的磷酸化酶a和低活性的磷酸化酶b。前者是四個亞基的寡聚酶，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）每個亞基含有一個磷酸化的絲氨酸殘基。這些磷酸基是活性必需的，在磷酸化酶磷酸酶的作用下可水解除去，變成兩個低活性的半分子：磷酸化酶b。磷酸化酶b在磷酸化酶激酶的催化下又可以接受ATP的磷酸基變成磷酸化酶 a。

　　共價調(diào)節(jié)酶可以將化學(xué)信號放大。一分子磷酸化酶激酶可以在短時間內(nèi)催化數(shù)千個磷酸化酶b，每個產(chǎn)生的磷酸化酶a又可催化產(chǎn)生數(shù)千個葡萄糖-1-磷酸，這樣就構(gòu)成了兩步的級聯(lián)放大。實際上這是腎上腺素使糖原急劇分解的更長的級聯(lián)放大的一部分。

　　另一類共價調(diào)節(jié)酶是大腸桿菌谷氨酰胺合成酶等，它們接受ATP轉(zhuǎn)來的腺苷?；墓矁r修飾，或酶促脫去腺苷?；{(diào)節(jié)活性。此外，酶原的激活也是一種共價調(diào)節(jié)。

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　　(三)酶原(proenzyme; zymogen)激活（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　消化道分泌的蛋白酶往往以無活性的酶原形式分泌，到達(dá)目的地時才被激活。這樣可以避免對消化腺的水解。

　　胰凝乳蛋白酶原先被胰蛋白酶切割，產(chǎn)生π-胰凝乳蛋白酶，π-胰凝乳蛋白酶活性高，但不穩(wěn)定，自相切割產(chǎn)生活性較低但穩(wěn)定的α-胰凝乳蛋白酶。酶原激活后構(gòu)象發(fā)生變化，形成疏水口袋，即有活性的酶。

　　胃蛋白酶原中已形成完整的活性中心，但酶原中有一段堿性序列與活性中心形成鹽橋，將活性中心堵塞。在pH5以下時，酶原可自動激活，失去44個殘基的前體片段。激活的酶還可再激活其它酶原。

　　胰蛋白酶原可被腸激酶激活，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）然后激活胰凝乳蛋白酶原、胰蛋白酶原、彈性蛋白酶原及羧肽酶原。所以胰蛋白酶是胰臟蛋白酶原的共同激活劑。

　　酶原激活有時會切掉很多殘基，如牛羧肽酶B激活時要從505個殘基中切掉約200個殘基。

　　(四)激促蛋白和抑制蛋白

　　鈣調(diào)蛋白(C AM)與鈣離子結(jié)合后可以結(jié)合到許多酶上，將其激活。視覺激動過程中的一個酶含有抑制亞基，當(dāng)這個亞基可逆釋放時，酶的活性增加。

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　　二、酶含量的調(diào)節(jié)

　　(一)合成速度的調(diào)節(jié)（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）

　　有一類酶稱為誘導(dǎo)酶，是在細(xì)胞經(jīng)特定誘導(dǎo)物誘導(dǎo)產(chǎn)生的。它的含量在誘導(dǎo)物存在下顯著增高。誘導(dǎo)物一般是其底物或類似物。其他含量基本不變的酶稱為結(jié)構(gòu)酶。誘導(dǎo)酶在微生物中較多見，如大腸桿菌的半乳糖苷酶，在培養(yǎng)基中加入乳糖，則誘導(dǎo)產(chǎn)生，使細(xì)菌能利用乳糖。

　　結(jié)構(gòu)酶和誘導(dǎo)酶的區(qū)分是相對的，只是數(shù)量的區(qū)別，不是本質(zhì)的區(qū)別。酶的合成受基因和代謝物的雙重控制?；蚴切纬擅傅膬?nèi)因，但酶的形成還受代謝物的調(diào)控，誘導(dǎo)物可增加酶量，酶的產(chǎn)物也能產(chǎn)生阻遏作用，使酶的生成量大大減少。也就是說，代謝物可以控制酶的生成速度和數(shù)量。

　　(二)降解的控制

　　酶量還可通過加快或減慢酶分子的降解來調(diào)節(jié)（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記），如在饑餓時，肝臟中的精氨酸酶降解速度減慢，酶量增多;乙酰輔酶A羧化酶降解加快，酶量減少。

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　　本 章 考 點

　　本 章 名 詞 解 釋

　　酶(enzyme):生物催化劑，（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）除少數(shù)RNA外幾乎都是蛋白質(zhì)。酶不改變反應(yīng)的平衡，只是

　　通過降低活化能加快反應(yīng)的速度。

　　脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機(jī)或無機(jī)輔助因子或輔基后的蛋白質(zhì)部分。

　　全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。

　　酶活力單位(U,active unit):酶活力單位的量度。1961年國際酶學(xué)會議規(guī)定：1個酶活力單位是指在特定條件(25oC，其它為最適條件)下，在1min內(nèi)能轉(zhuǎn)化1μmol底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中1μmol的有關(guān)基團(tuán)的酶量。

　　比活(specific activity):每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)。比活是酶純度的測量。

　　活化能(activation energy):將1mol反應(yīng)底物中所有分子由其態(tài)轉(zhuǎn)化為過度態(tài)所需要的能量。

　　活性部位(active energy):酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基部分?；钚圆课煌ǔＮ挥诘鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進(jìn)的一些氨基酸殘基組成。

　　酸-堿催化(acid-base catalysis):質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)的催化作用。

　　共價催化(covalent catalysis)：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然后被轉(zhuǎn)移給第二個底物。許多酶催化的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是通過共價方式進(jìn)行的。

　　靠近效應(yīng)(proximity effect)：非酶促催化反應(yīng)或酶促反應(yīng)速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位處反應(yīng)劑有效濃度增大的結(jié)果，這將導(dǎo)致更頻繁地形成過度態(tài)。

　　初速度(initial velocity)：酶促反應(yīng)最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應(yīng)可以忽略不計。

　　米氏方程(Michaelis-Mentent equation):表示一個酶促反應(yīng)的起始速度(υ)與底物濃度([s])關(guān)系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])

　　米氏常數(shù)(Michaelis constant):對于一個給定的反應(yīng)，異至酶促反應(yīng)的起始速度(υ0)達(dá)到最大反應(yīng)速度(υmax)一半時的底物濃度。

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　　催化常數(shù)(catalytic number)(Kcat):也稱為轉(zhuǎn)換數(shù)。是一個動力學(xué)常數(shù)，是在底物處于飽和狀態(tài)下一個酶（環(huán)球網(wǎng)校醫(yī)學(xué)考試網(wǎng)整理生物化學(xué)第五章酶類復(fù)習(xí)筆記）(或一個酶活性部位)催化一個反應(yīng)有多快的測量。催化常數(shù)等于最大反應(yīng)速度除以總的酶濃度(υmax/[E]total)?；蚴敲磕γ富钚圆课幻棵腌娹D(zhuǎn)化為產(chǎn)物的底物的量(摩[爾])。

　　雙倒數(shù)作圖(double-reciprocal plot):那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應(yīng)的速度的倒數(shù)(1/V)對底物度的倒數(shù)(1/LSF)的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數(shù)和最大反應(yīng)速度的倒數(shù)。

　　競爭性抑制作用(competitive inhibition):通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。

　　非競爭性抑制作用(noncompetitive inhibition): 抑制劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。

　　反競爭性抑制作用(uncompetitive inhibition): 抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合而不與游離的酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。

　　絲氨酸蛋白酶(serine protease): 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質(zhì)。

　　酶原(zymogen):通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。

　　調(diào)節(jié)酶(regulatory enzyme):位于一個或多個代謝途徑內(nèi)的一個關(guān)鍵部位的酶，它的活性根據(jù)代謝的需要而增加或降低。

　　別構(gòu)酶(allosteric enzyme):活性受結(jié)合在活性部位以外的部位的其它分子調(diào)節(jié)的酶。

　　別構(gòu)調(diào)節(jié)劑(allosteric modulator):結(jié)合在別構(gòu)調(diào)節(jié)酶的調(diào)節(jié)部位調(diào)節(jié)該酶催化活性的生物分子，別構(gòu)調(diào)節(jié)劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。

　　齊變模式(concerted model)：相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結(jié)合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由于一個底物或別構(gòu)調(diào)節(jié)劑的結(jié)合，蛋白質(zhì)的構(gòu)相在T(對底物親和性低的構(gòu)象)和R(對底物親和性高的構(gòu)象)之間變換。這一模式提出所有蛋白質(zhì)的亞基都具有相同的構(gòu)象，或是T構(gòu)象，或是R構(gòu)象。

　　序變模式(sequential model)：相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結(jié)合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結(jié)合會誘導(dǎo)它結(jié)合的亞基的三級結(jié)構(gòu)的變化，并使相鄰亞基的構(gòu)象發(fā)生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。

　　同功酶(isoenzyme isozyme)：催化同一化學(xué)反應(yīng)而化學(xué)組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。

　　別構(gòu)調(diào)節(jié)酶(allosteric modulator)：那稱為別構(gòu)效應(yīng)物。結(jié)合在別構(gòu)酶的調(diào)節(jié)部位，調(diào)節(jié)酶催化活性的生物分子。別構(gòu)調(diào)節(jié)物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。

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